Аминокислота треонин + для чего нужен треонин

L — Треонин – незаменимая протеиногенная алкоаминокислота, которая участвует в построение всех органов и тканей организма человека. Прочитайте статью до конца и вы узнаете: чем L-треонин отличается от других треонинов? для чего нужен треонин в организме человека? функции треонина? биохимический обмен треонина. С вами Галина Батуро и аминокислота треонин.

 Структурная формула треонина

Треонин — аминокислота, а значит она имеет аминную голову NH2 и карбоксильный хвост CООН. Как  у всех природных аминокислот, входящие в состав белков (протеиногенные), аминная голова и карбоксильный хвост присоединены к первому атому углерода, т.е. в альфа-положении. Кроме того, треонин имеет алко-группу ОН, которая присоединена к атому углерода в бетта-положении.

Молекула треонина имеет два центра вращения (хиральных центра), поэтому возможны 4 варианта взаиморасположения друг относительно друга амино- и алко- групп. Разные варианты называются оптическими изомерами или энантиомерами. В составе животных белков входит L-энантиомер треонина, но при химическом синтезе образуются все четыре изомера в равных  пропорциях. Очистка продукта от нефункциональных изомеров – процесс не простой, и это увеличивает стоимость коммерческих препаратов. При прочих равных, более очищенный препарат будет стоить дороже менее очищенного. L-треонин обладает биологической ценностью, ибо входит в состав природных белков. Другие изомеры не играют важной физиологической роли. Попадая в организм человека,  они разрушаются ферментами, катализирующими их распад. D-треонин не используется для роста и не подвергается действию оксидазы D-аминокислот.

Свойства треонина

Треонин на одну углеродную последовательность длиннее серина, спиртовая ОН – группа присоединена к молекуле углерода в β-положении, придавая аминокислоте как гидрофильные, так и липофильные свойства, что позволяет молекуле растворяться как в воде, так и в жирах.

При укладке треонина в кристалле образуется трехмерная сетка водородных связей. Связи между спиртовой группой ОН одной молекулы и аминной группой NH3 другой молекулы объединяют молекулы треонина в спирали, параллельные оси углерода. Отдельные спирали объединяются в каркас водородными связями. Таким образом треонин поддерживает вторичную структуру белка, укрепляя ее водородными связями, что важно для правильного функционирования белковых молекул.

Ион водорода в гидроксильной группе ОН очень подвижен, способен легко отщепляться, поэтому молекула треонина служит местом связи белка с сахарами в соединениях, называемых гликопротеидами, которые входят в состав соединительной ткани. Соединительная ткань – это такая же опора для внутренних органов, как кости – опора для мышц.

Фосфорная кислота в некоторых видах белков соединена сложно-эфирной связью с белковой молекулой через спиртовую группу ОН треонина. Такие белки называется фосфопротеидами. К группе фосфопротеидов относят казеиноген молока, вителин и фосфитин желтков яиц и протеинов икры рыб. Много фосфопротеидов содержится в головном мозгу животных и человека.

Треонин является глюкогенной аминокислотой. Он повышает уровень инсулина в крови, является источником гликогена в печени, из него синтезируется  глюкоза.

Будучи протеиногенной аминокислотой, треонин входит в состав практически всех белков организма человека.

Треонин не синтезируется в человеческом организме, являясь незаменимой аминокислотой.  Для нормальной жизнедеятельности он должен в достаточном количестве поступать с продуктами питания.

Функции треонина

•            Структурная
•             Участие в углеводном обмене
•             Участие в жировом обмене
•             Пищеварительная
•             Антитоксическая
•             Иммуностимулирующая
•             Нейромедиаторная

Структурная функция треонина

Треонин входит в состав практически всех белков человеческого организма, в т.ч. фермента пепсина, участвующего в переваривании протеинов в желудочно-кишечном тракте, а также белка соединительной ткани  фибрина. В большинстве природных белков его содержание 2-6%.

Треонин – ведущая аминокислота для нормального функционирования соединительной ткани.  Треонин – это здоровая гладкая сияющая кожа, ибо именно коллаген придает ей упругость.

Единственным отличием человеческого инсулина от инсулина других млекопитающих является наличие треонина в положении 3 О В-цепи инсулина.

Треонин входит в состав зубной эмали. Без достаточного потребления этой аминокислоты начнется разрушение структуры зубов, а там и кариес не за горами.

Гликопротеиды

Гликопротеиды — особый класс белков, которые образуются присоединением сахарного кольца  к белку через спиртовую группе ОН треонина. Небелковая часть, присоединенная к белку, обеспечивающая выполнение функции, называется простетической группой. Простетической группой гликопротеидов являются различные ГликозоАминоГликаны, в частности гиалуроновая кислота. Белки соединительной ткани, выполняют функцию опоры для внутренних органов, заполняя все промежутки между функциональными тканями. Гликопептиды вместе с коллагеном и гиалуроновой кислотой – это такая набивка внутреннего пространства организма. Гиалуроновая кислота является каркасом, поддерживающим кожу. Она удерживает молекулы воды, что позволяет сохранять гладкость и тургор кожи. Другие гликопротеиды входят в состав суставных хрящей, обеспечивая их высокую подвижность. Треонин помогает соединительным тканям (сухожилиям, костям, хрящам) быть сильными и упругими.

Коллаген в организме есть везде. Мышечные фасции – пленки, структурирующие мышечное волокно, связки, сухожилия, чехлы, покрывающие внутренние органы – везде есть коллаген, погруженный в матрикс из гликопротеидов – этакого вязкого желе, которое сообщает упругость и растяжимость тканям.

Понятно, почему потребность в треонине в детском возрасте в 12 раз больше, чем во взрослом: дети интенсивно растут, т.е. растут кости, мышцы, связки, сосуды, а это значит, что на конвейер, вырабатывающий белки соединительной ткани должны постоянно поступать строительная аминокислота треонин, необходимая для синтеза гликопротеидов . Нет строй.материала – каркас дома-организма будет с дефектами: сколиоз, плоскостопие, вывихи шейных позвонков, мышечная дистрофия, слабость сердечной мышцы, и даже близорукость и кариес – это болезни, связанные с соединительно-тканной недостаточностью, которая в том числе возникает при недостатке соединительно-тканных аминокислот, в т.ч. треонина.

Даже во взрослом возрасте организм постоянно обновляет сам себя: старые белки разрушаются и их место занимают вновь синтезированные. В организме нет ничего неизменного. Даже костная ткань обновляется, даже зубная эмаль создается заново. В процессе самообновления вновь и вновь синтезируется соединительная ткань, и для того, чтобы с возрастом ее качество не ухудшалось, необходимо достаточное поступление аминокислот, в т.ч. треонина.

Будучи соединительно-тканной аминокислотой, треонин необходим для восстановления после любых травм и операций, когда идет активное производство соединительной ткани для починки поврежденных структур.

Фосфопротеиды

Фосфопротеиды — особый класс белков, в которых фосфорная кислота соединена сложно-эфирной связью с белковой молекулой через аминокислоты треонин или серин. К белкам этого класса относятся казеин молока, вителлин и фосвитин, выделенный из яичного желтка, ихтулин  икры рыб.  Особенно много фосфопротеидов содержится в головном мозгу. Некоторые фосфопротеиды являются ферментами: фосфорилаза, гликогенсинтетаза, ТАГ-липаза. Фосфопротеиды содержат органически-связанный лабильный, т.е. способный как легко отщепляться, так и присоединяться, фосфат, что необходимо для выполнения клеткой важных биологических функций.

Особые ферменты — протеинкиназы присоединяют остаток фосфорной кислоты, отщепляя его от молекулы АТФ. Фосфорилирование происходит по спиртовой группе ОН, т.е. фосфорные хвостики навешиваются на белок там, где есть аминокислоты треонин, серин и фенилаланин. Фосфорилирование регулирует работу белка: усиливает или тормозит каталитическую функцию ферментных белков, сродство белка при связывании с другими молекулами, изменяет его стабильность. При фосфорилировании активность белка может измениться в 500 раз. Путем фосфорилирования организм осуществляет тонкую настройку биохимического конвейера, приспосабливая свою работу к меняющимся условиям внешней среды.

При фосфорилировании на долю треонина приходится 8-10%  фосфатных групп.

Участие в аминокислотном обмене 

Поступающий с пищей треонин используется для синтеза белка. Оставшийся невостребованным треонин подвергается распаду.

Долгое время считалось, что в печени треонин разлагается ферментом ТреонинАльдолазой на аминокислоту глицин и ацетальдегид. Реакция, которая описана во многих учебниках биохимии можно посмотреть здесь: Синтез глицина.  Как выяснилось (1) за работу ТреонинАльдолазы принимали действие ферментов ТреонинДегидратазы и ЛактатДегидрогеназы. В печени млекопитающих содержится фермент АллоТреонинАльдолаза, который расщепляет АллоТреонин, изомер Треонина, не входящий в состав белков и не поддерживающий рост и не встречающийся, как природное вещество.

Распад Треонина и углеводный обмен

В клетках печени аминокислота треонин распадается под действием фермента ТреонинДегидратазы с участием Пиридоксаль-5-фосфата (активная форма витамина B6). Фермент отсекает аминную голову треонина, происходит необратимое дезаминирование аминокислоты. Конечным продуктом реакции выступает α-КетоМасляная Кислота (α-КетоБутират).

В дальнейшем альфа-КетоМасляная кислота быстро и необратимо расщепляется на пропионовую кислоту и углекислый газ, а пропионовая кислота через образование янтарной кислоты (сукцината)  включается в глюконеогенез. Для переработки пропионовой кислоты требуется витамин В 12.  Таким образом треонин является источником  глюкозы, которая запасается в виде гликогена в печени и по мере необходимости вновь отправляется в топку для выработки энергии.

Основная функция ТреонинДегидратазы в печени — мобилизовывать углерод треонина для глюконеогенеза и синтеза глюкозы в печени, когда глюкозы не хватает. Это состояние возможно при голодании, низкоуглеводистой диете или высокобелковой диете, когда белки поступают с избытком. Фермент активизируется при высоком поступлении белка с пищей, перегоняя избыточный белок на глюкозу. Вот такая засада. В погоне за снижением веса мы отказываемся от углеводов, увеличиваем потребление белка, а организм включает ТреониДегидратазу и изготавливает сахар.

В митохондриях некоторых млекопитающих (морских свинок, крыс, но не человека!) треонин распадается под действием фермента ТреонинДегидрогеназа при участии НАД+ до аминоацетона.

Аминоацетон в дальнейшем окисляется в митохондриях до ацетилКоА , который сгорает в цикле Кребса с выделением энергии. В печени крысы этим путем окисляется до 35% треонина. Эта реакция приведена во многих учебниках биохимии, причем без указания, что в организме человека данный процесс не происходит.

Треонин — активная глюкогенная аминокислота. Академик А.А. Покровский считал треонин одной из пяти аминокислот, являющихся наиболее важными источниками углерода для синтеза глюкозы и гликогена. Потребление ее в больших количествах дает инсулиновую реакцию — выброс инсулина, как на потребление глюкозы. Организм как бы заранее готовится утилизировать сахар, на который будет переработан треонин.

 Участие в жировом обмене

Треонин наряду с метионином и аспарагиновой кислотой помогает печени расщеплять жиры и жирные кислоты. Он входит в состав многих ферментов, утилизирующих жиры. Недостаток треонина в продуктах питания способствуют развитию жировой дистрофии печени

Пищеварительная функция треонина

Треонин входит в состав пищеварительного фермента пепсина, участвующего в расщеплении белков в желудочно-кишечном тракте. Он поддерживает нормальную работу кишечника, принимает активное участие в процессах пищеварения и усвоения питательных веществ. Функция треонина приобретает особое значение при недостатке аминокислоты холина.

Треонин помогает  при непереносимости некоторых продуктов питания, например глютена пшеницы.

Антитоксическая функция треонина

За счет подвижной группы ОН, треонин соединяется с токсическими веществами и дезактивирует их, а потом выводит из организма

 Иммуностимулирующая функция треонина

Треонин участвует в синтезе иммуноглобулинов и антител, которые защищают организм от инфекций.

Нейромедиаторная функция треонина

Треонин является источником для образования тормозного медиатора ГАМК. О его функции читайте: http://zaryad-zhizni.ru/tormoznyie-i-vozbuzhdayushhie-aminokislotyi/. Как предшественник нейромедиатора, он используется в комплексном лечении депрессии, и других заболеваний нервной системы.

Он улучшает память, повышает концентрацию внимания, увеличивает работоспособность, поднимает настроение. Он оказывает антидепрессантное действие и регулирует передачу нервного импульса в головном мозгу.

Добавки треонина бывают полезны при лечении бокового амиотрофического склероза и рассеянного склероза.

Применяется в комплексном лечении алкоголизма и наркомании, т.к. снижает тягу к веществам, вызывающим зависимость.

Продолжение читайте здесь: http://zaryad-zhizni.ru/treonin-v-produktah-pitaniya/. 

Понравилась статья? Делитесь информацией в соц. сетях, оставляйте комментарии. С вами Галина Батуро и аминокислота треонин.

1. Малиновский А.В. Переаминирование треонина. стр. 5-6.